Лизосомальные ферменты

Лизосома

Лизосомальные ферменты

Лизосома (от др.-греч λύσις — растворение и sōma — тело) — одномембранных органеллы, содержащий гидролитические ферменты и выполняет функцию внутриклеточного расщепления макромолекул. Лизосомы были открыты бельгийским цитологом Кристианом де Дювом в 1955 году.

Лизосомы выполняют в клетке следующие функции: расщепление внутри- и внеклеточных отходов, и старых органелл, уничтожения патогенных микроорганизмов, обеспечение клетки питательными веществами.

Ферменты лизосом

Лизосомы содержат более 40 различных кислых гидролаз, в частности протеазы, нуклеазы, липазы, фосфолипазы, фосфатазы, сульфатазы. Оптимум pH для этих ферментов лежит в пределах 4,5-5, именно такая кислотность поддерживается внутри лизосом.

Кроме того, протеазы проявляют максимальную активность только после ограниченного протеолиза. Биологическое значение таких особенностей заключается в защите цитоплазмы клетки от расщепления ферментами лизосом.

Даже если мембрана, отделяющую этот компартмент, по каким-то причинам потеряет целостность гидролазы НЕ будут активными в цитозоле с pH около 7,2.

Лизосомальных мембран

Мембрана лизосом характеризуется высоким уровнем гликозилирования белков, входящих в ее состав. Таким образом они защищены от действия протеаз в просвете лизосомы.

Также в этих мембранах имеется большое количество транспортных белков, переносящих конечные продукты расщепления, такие как аминокислоты и простые сахара, в цитоплазму. Вакуолярная H + -АТФаза в мембране лизосом использует энергию, выделяющуюся при расщеплении АТФ, для транспорта протонов в их просвет.

Это необходимо не только для поддержания низких значений pH, но и для создания потенциала H +, который может быть использован для переноса малых метаболитов через мембрану.

Гетерогенность лизосом

Лизосомы были впервые открыты как отдельный компартмент с набором особых биохимических характеристик благодаря методу фракционирования клеточных экстрактов. Только позже их удалось увидеть с помощью электронного микросокопа.

Лизосомы чрезвычайно разнообразны по форме и функциям, однако их можно отличить от других органелл используя специфические антитела или гистохимические методы.

Используя такие подходы лизосомы удалось обнаружить во всех эукариотических организмов.

У растений функции лизосом выполняют вакуоли, которые обычно занимают от 30 до 90% объема клетки. С лизосомами их роднит наличие гидролитических ферментов низкие значения pH содержания, однако кроме пищеварения эти органеллы играют роль во многих процессах, и часто в одной клетке имеющиеся вакуоли различного назначения.

В животных клетках лизосомы связаны общим циклом созревания с эндосомы. Поздние эндосомы содержат материал захвачен мембраной в процессе эндоцитоза, а также новосинтезированные гидролитические ферменты.

Они сливаются с лизосомами и формируют структуры, которые называют ендолизосомамы, последние сливаются между собой.

Только после того, как в ендолизсомах переваривается большинство поглощенного материала, они становятся небольшим сферическими и плотными, то есть превращаются в «классические» лизосомы, которые снова могут вступать в цикл сливаясь с эндосомы или ендолизосомамы.

Образование

Ферменты, содержащиеся внутри лизосом, в своем большинстве синтезируются на рибосомах шероховатого эндоплазматического ретикулума, оттуда транспортируются в везикулах к аппарату Гольджи, где сортируются в отдельные мембранные пузырьки, видшнуровоються от его транс -стороны. Зато субстраты для переваривания доставляются в лизосомы как минимум тремя различными способами: от эндосом, автофагосм и фагосом.

Лучше изучен путь деградации субстратов, захватываются клеткой в ​​процессе эндоцитоза. Эти вещества в маленьких везикулах поступают в ранних эндосом, содержащих небольшое количество гидролитических ферментов, которые происходят из аппарата Гольджи.

Ранние эндосомы превращаются в поздние эндосомы с пониженным pH (около 6) и большим количеством гидролаз, здесь начинается пищеварение. Поздние эндосомы сливаются с лизосомами с образованием ендолизосом, которые после завершения пищеварения снова превращаются в лизосомы.

При этом белки, характерные для эндосом, селективно собираются с мембран и транспортируются специальными везикулами к эндосом или сети транс -Гольджи.

В случае автофагии, в функции которой принадлежит обезвреживания старых и неисправных органелл и обеспечения клетки питательными веществами в условиях голодания, субстрат предназначен для расщепления сначала окружается двойной мембраной с образованием автофагосомы. Позже эта везикула сливается с лизосомой, где и происходит переваривание.

Третий путь характерен для клеток специализированных на фагоцитозе крупных частиц и микроорганизмов. Фагосомы, образующиеся при этом, имеют такую ​​же судьбу, как и автофагосомы.

Источник: https://info-farm.ru/alphabet_index/l/lizosoma.html

Лизосомальные ферменты

Лизосомальные ферменты

• Протеазы:эластазы, коллагеназы, катепсины B,D,G,F;

• Гидролазыгликозидов: β-глюкуронидаза, лизоцим,нейраминидаза;

• Гидролазы эфиров:ДНКаза;

• Гидролазылипидов: фосфолипаза А1и А2,холестеролэстеразы;

• Другие ферменты:кислая фосфатаза.

Ферменты эндоплазматического ретикулума

Таблица 4.1.2

Ферментыэндоплазматического ретикулума и ихлокализация

Ферменты (группа ферментов)Локализация
Ферменты биосинтеза холестерина:карнитин-ацилтрансферазагладкий ЭПР
ферменты гидроксилирования стероидовгладкий ЭПР

Ферменты, локализованные в цитозоле

• Метаболизмуглеводов: ферменты гликолиза, включая,фосфорилазу, киназу фосфорилазы,протеинкиназу, гликогенсинтаза,фосфоенолпируват-карбоксикиназа,ферменты пентозо-фосфатного пути,малатдегидрогеназа, изоцитратдегидрогеназа;

• Обмен липидов:ацетил-СоА-карбоксилаза, комплекссинтазы жирных кислот;

• Обмен аминокислоти белков: аспартатаминотрансфераза,аланинаминотрансфераза, аргиназа,аминоацил-т-РНК-синтетазы;

• Синтез нуклеотидов:нуклеозидкиназа, нуклеотидкиназа.

Мембранные ферменты

• Периферическиебелки (легко экстрагируется из мембранысолевым раствором).

• Интегральныебелки с небольшой частью полипептиднойцепи, закреплённой в мембране.

• Интегральныйбелок с небольшой частью полипептиднойцепи, внедрённой в бислой.

• Интегральныйбелок, пронизывающий липидный бислой,(ионные трансферазы, такие какNa,K-АТРаза,Са2+-АТРаза).

• Белок, присоединённыйк мембране за счёт второго белка, которыйнаходится в бислое (рис.4.3.2).

Рис. 4.1.2. Мембранныеферменты

Уровни структурной организации ферментов в клетке

В клетке естьферменты разной структурной организации– от простых мономерных до ферментов,объединенных в ферментные ансамбли.Ферменты по их структурной организацииможно разделить на:

1.Мономерныеферменты;

2. Олигомерныеферменты (простые, построенные изсубъединиц одного типа);

3. Олигомерныеферменты (сложные, построенные изсубъединиц разного типа);

4. Ферментныекомплексы : а) мультиферментные комплексы,

б)мультиферментные конъюгаты;

5. Ферментныеансамбли: а) адсорбционные,

б)интегральные.

Значениямолекулярных масс ферментов колеблютсяв широких пределах: от нескольких тысячдо нескольких миллионов. В природенасчитывается несколько десятковферментов, обладающих сравнительнонебольшими молекулами (до 50 кДа).Большинство же ферментов представленобелками более высокой молекулярноймассы, построенными из субъединиц(рис.4.1.3).

Рис. 4.1.3. Моделистроения некоторых олигомерных ферментов:а ‒ молекула глутаматдегидрогеназы,состоящая из 6 протомеров; б ‒ молекулаРНК-полимеразы; в ‒ половина молекулыкаталазы; г ‒ молекулярный комплекспируватдегидрогеназы.

Так,каталаза (252 кДа) содержит в молекулешесть протомеров с молекулярной массой42 кДа каждый. Молекула фермента,ускоряющего реакцию синтеза рибонуклеиновыхкислот (РНК-полимераза, 400 кДа), состоитиз 6 неравных субъединиц. Полная молекулаглутаматдегидрогеназы, ускоряющейпроцесс окисления глутаминовой кислоты(336 кДа), построена из 6 субъединиц смолекулярной массой 56 кДа.

Процесс олигомеризациипридает субъединицам белков повышеннуюстабильность. Связи в комплексе восновном нековалентные, поэтому такиеферменты легко диссоциируют на протомеры.

Способыкомпоновки протомеров в мультимерыразнообразны.

Крайне важно, что достроенныйиз субъединиц фермент проявляетмаксимальную каталитическую активностьименно в виде мультимера: диссоциацияна протомеры резко снижает активностьфермента.

Не все ферменты-мультимерыпостроены исключительно из каталитическиактивных протомеров. Наряду скаталитическими в их составе отмеченырегуляторные субъединицы, как, например,у аспартат-карбамоилтрансферазы.

Средиферментов-мультимеров безусловнопреобладают димеры и тетрамеры (ихнесколько сотен), в меньшей мерераспространены гексамеры и октамеры(несколько десятков) и необыкновенноредко встречаются тримеры и пентамеры.

Молекулыферментов-мультимеров в ряде случаевсоставлены из субъединиц двух типов,обозначаемых условно как субъединицытипа Аи В.

Они сходны друг с другом, но отличаютсяпо некоторым деталям первичной итретичной структур.

В зависимости отсоотношения протомеров типа Аи Вв мультимере последний может существоватьв виде нескольких изомеров, которыеназывают изозимами. Так, при четырехсубъединицах возможны 5 изозимов:

IIIIIIIVV

AAAAAAABAABBABBBBBBB

Внастоящее время интерес к изозимамрезко повысился. Оказалось, что кромегенетически детерминированных изозимовсуществует большая группа ферментов,обладающая множественными формами,возникающими в результате ихпосттрансляционной модификации.

Множественные формы ферментов и изозимыв частности используются сейчас длядиагностики болезней в медицине,прогнозирования продуктивности животныхподбора родительских пар при скрещиваниидля обеспечения максимального гетерозисав потомстве и т. п.

(более детально этивопросы рассмотрены в лекции 5.2).

Источник: https://StudFiles.net/preview/6659647/page:46/

Строение, функции и виды лизосом

Лизосомальные ферменты

Лизосомы – это мембранные органеллы диаметром от 0,2 до 2,0мкм. Входят в состав эукариотической клетки, где находятся сотни лизосом.

их задача – это внутриклеточное переваривание (расщепление биополимеров), для этого органеллы имеют специальный набор гидролитических ферментов (сегодня известно около 60 видов).

Ферментные вещества окружены замкнутой оболочкой, что предотвращает их проникновение внутрь клетки и ее разрушение.

Первые выявил лизосомы и занялся их изучением бельгийский ученый в области биохимии Кристианом де Дювом еще в 1955 году.

Лизосомы

Особенности строения лизосом

Лизосомы имеют вид мембранных мешочков с кислым содержимым. По конфигурации бывают овальными или круглыми. Во всех клетках организма есть лизосомы, исключение – эритроциты.

Особым отличием лизосом от остальных органоидов является наличие во внутренней среде кислых гидролаз. Они обеспечивают распад веществ белковой природы, жиров, углеводов, а также нуклеиновых кислот.

К лизосомальным ферментам принадлежат фосфатазы (маркерный фермент), сульфатаза, фосфолипаза и многие другие. Оптимальная среда для нормальной работы органелл — кислая (pH = 4,5 — 5).

При недостаточности ферментов или не эффективной их деятельности, ощелачивании внутренней среды, могут возникнуть лизосомальные болезни накопления (гликогенозы, мукополисахаридозы, болезнь Гоше, Тай-Сакса).

Как следствие в клетке накапливаются непереваренные вещества: гликопротеиды, липиды и др.

Одномембранная оболочка лизосом оснащена транспортными белками, которые обеспечивают перенос из органеллы во внутреннюю среду клетки продуктов переваривания.

Строение лизосомы

Есть ли в растительной клетке лизосомы?

Нет. В клетках растений содержатся вакуоли – образования, заполненные соком и заключены в оболочку. Они образуются из провакуолей, отошедших от ЭПС и комплекса Гольджи. Клеточные вакуоли осуществляют ряд важных функций: накопление питательных веществ, поддержание тургора, переваривание органических веществ (что указывает на сходство между растительными вакуолями и лизосомами).

Где образуются лизосомы?

Формирование лизосом идет из пузырьков, отпочковавшихся от аппарата Гольджи. Для образования органелл необходимо также участие зернистой мембраны эндоплазматической сети. Все ферменты лизосом синтезируются рибосомами ЭПС, а затем направляются к аппарату Гольджи.

Виды лизосом

Различают два вида лизосом. Первичные лизосомы формируются возле аппарата Гольджи и содержат не активированные ферменты.

Вторичные лизосомы, или фагосомы имеют активированные ферменты, которые непосредственно взаимодействуют с расщепленными биополимерами. Как правило, ферменты лизосом активируются при изменении рН в кислую сторону.

Лизосомы также делятся на:

  • гетеролизосомы — переваривающие вещества, захваченные клеткой путём фагоцитоза (твердые частицы) или пиноцитоза (поглощение жидкости);
  • аутолизосомы — предназначены для разрушения собственных, внутриклеточных структур.

Функции лизосом в клетке

  • Внутриклеточное переваривание;
  • аутофагоцитоз;
  • аутолиз.

Внутриклеточное переваривание попавших в клетку в процессе эндоцитоза питательных соединений или чужеродных агентов (бактерий, вирусов и т.д.) осуществляется под действием лизосомальных ферментов.

После переваривания захваченного материала, продукты распада попадают в цитоплазму, непереваренные частицы остаются внутри органеллы, которая теперь носит название — остаточного тельца.

При нормальных условиях тельца покидают клетку.

В нервных клетках, которые имеют длительный жизненный цикл, за период существования накапливается множество остаточных телец, в которых содержится пигмент старения (не выводятся также при развитии патологии).

Аутофагоцитоз — расщепление клеточных структур, которые уже стали не нужны, например, во время формирования новых органелл, от старых клетка избавляется путем аутофагоцитоза.

Аутолиз — самоуничтожение клетки, которое приводит к её разрушению. Этот процесс не всегда носит патологический характер, а происходит в нормальных условиях развития индивидуума или при дифференцировке отдельных клеток.

Например: гибель клеток естественный процесс для нормально функционирующего организма, поэтому существует запрограммированная их смерть — апоптоз. Роль лизосом при апоптозе достаточно велика: гидролитические ферменты осуществляют переваривание отмерших клеток, и очищают организм от тех, что уже выполнили свою функцию.

При преобразовании головастика в зрелую особь, лизосомы, располагающиеся в клетках хвостовой части, расщепляют его, как следствие хвост исчезает, а продукты переваривания поглощаются остальными клетками тела.

Сводная таблица строения и функций лизосом

Строение и функции лизосом
ЭтапыФункции
Ранняя эндосомаОбразуется при эндоцитозе внеклеточного материала. Из эндосомы рецепторы, передавшие (из-за низкого рН) свой груз, переходят обратно на внешнюю оболочку.
Поздняя эндосомаИз ранней эндосомы в полость поздней эндосомы переходят мешочки с частицами, поглощёнными при пиноцитозе, и пузырьки из пластинчатого комплекса с кислыми ферментами.
ЛизосомаПузырьки поздней эндосомы переходят к лизосоме, содержат гидролазирующие ферменты и вещества для переваривания.
ФагосомаПредназначена для расщепления крупных частиц, захваченных путём фагоцитоза. Фагосомы потом соединяются с лизосомой для дальнейшего переваривания
АутофагосомаОбласть цитоплазмы окружена двойной мембраной, формируется при макроаутофагии. Затем соединяется с лизосомой.
Мультивезикулярные тельцаОдномембраные образования, содержат несколько мелких мембранных мешочков. Образуются при микроаутофагоцитозе, переваривают материал, поступивший снаружи.
ТелолизосомыПузырьки, накапливающие непереваренные вещества (чаще всего, липофусцин). В здоровых клетках соединяются с внешней оболочкой и с помощью экзоцитоза оставляют клетку.

Оцените, пожалуйста, статью. Мы старались:) (23 4,70 из 5)
Загрузка…

Источник: https://animals-world.ru/lizosomy/

Cell Biology.ru

Лизосомальные ферменты

Лизосомы – клеточные органеллы образованные одним бислоем мембраны. В лизосомах происходит разрушение комплексов лиганд-рецептор метаболизм холистерола гидролазы разрушают белки, липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты Внутри лизосом поддерживается постоянный pH = 5, обеспечиваемый ATP-зависимой помпой, которая посредством антипорта Na

+

и H

+

закачивает H

+

внутрь лизосомы. pH поддерживается так же Cl-ионными каналами Ферменты лизосом: рибонуклеаза, дезоксирибонуклеаза, фосфатаза, гликозидазы, арилсульфатазы (органические эфиры серной кислоты), коллагеназа, катепсины

Структура лизосомного фермента D катепсина с присоединенным сахаром включающим маннозу: PDB = 1LYA.

lgpA lgpB группа интегральных белков 100-120 кДа, сильно гликозилированы. Гликозилирование собственных мембранных белков предотвращает самопереваривание. Белки лизосом синтезируются в ЭР, проходя транс-сеть АГ, образуют эндосомы которые сливаются d=0,2-2мкм.

деградация клеточных компонентов, ~40 гидролаз (нуклеазы, протеиназы, гликозидазы, липазы, фосфатазы, сульфатазы, фосфолипазы) с оптимумом pH~4,5-5 (в цитоплазме ~7-7,3) – протонные насосы – защита от деградации клетки образуемые в ШЭР белки гликозилируются в АГ, терминальные маннозные остатки (Man) фосфорилируются по С-6, с образованием концевого остатка –

маннозо-6-фосфат

(Man-6-P). Рецепторы АГ узнают Man-6-P, происходит локальное накопление белков в АГ –

клатрин

– вырезает и транспортируют подходящие мембранные фрагменты в составе транспортных везикул к эндолизосомам. В эндолизосомах происходит понижение pH протонными насосами (H

+

-ATP-аза). Происходит диссоциация белков от рецепторов, отщепление фосфатной группы от Man-6-P. Man-6-P рецепторы используются вторично после рецикла – переносятся в АГ. транс-Гольджи содержит

манноз 6-фосфатный рецептор связывающий фосфарилированную маннозу лизосомных ферментов,

направляя ферменты к транспортной везикуле.

Первичные лизосомы.

Аутофагия – захват органеллы =

вторичные лизосомы

– процесс гидролитического расщепления |

остаточные тельца.

Гетероцитоз

– слияние лизосомы с эндосомами эндо- и фагоцитоза. Мембранные элементы лизосом защищены от действия кислых гидролаз олигосахаридными участками, которые не узнаются ферментами, или мешают гидролазам взаимодействовать с ними.

оксидаза D-аминокислот

– окисляет D-аминокислоты до кетокислот.

Разрушение белков в лизосомах.

Цитоплазматические белки могут разрушаться в протеасомах (см. обзор

Протеасомы

) или в лизосомах. Разрушаемые белки имеют специфический участок узнаваемый шаперонами, которые связываясь с белком транспортируют его к рецепторам на мембране лизосомы. Белок расплетается шаперонами и проникает в канал, ведущий внутрь лизосомы, на другом конце которого протеаза разрезает белок на мелкие фрагменты. Активность такого пути заметно снижается в фибробластах и клетках печени старых крыс. Такое снижение способствует накоплению ненужных белков, нарушая различные клеточные процессы.

Автофагия

При длительном голодании клетка берет энергию и необходимые компаненты для своего выживания разрушая некоторые органеллы. В разрушении органелл участвуют лизосомы.

Органеллы образуемые из лизосом

В некоторых дифференцированных клетках лизосомы могут выполнять специфические функции, образуя дополнительные органеллы. Вседополнительные функции связаны с секрецией веществ.

органеллыклеткифункции
меланосомы меланоциты, ретинальный пигментный эпителий образование, хранение и транспорт меланина
тромбоцитные гранулы тромбоциты, мегакариоциты освобождение АТФ, АДФ, серотонина и кальция необходимых для свертывания крови
ламеллярные тельца эпителий легких типа II хранение и секреция сурфактанта необходимого для работы легких
лизирующие гранулы цитотоксические Т лимфоциты, NK клетки разрушение клеток инфицированных вирусом или опухолевы
ГКГ класс II антиген представленные клетки (дендритные клетки, В лимфоциты, макрофаги и др.) Изменение и представление антигенов для CD4+ T лимфоцитов для имунной регуляции
базофильные гранулы базофилы, mast клетки запускают высвобождение гистаминов и других воспалительных стимулов
азурофильные гранулы нейтрофилы, эозинофилы высвобождают микробицидные и воспалительные агенты
остеокластные гранулы остеокласты разрушение костей
тельца Вейбеля-Палладе эндотелиальные клетки созревание и регулируемый выброс фактора Виллебрандта в кровь
а-гранулы тромбоцитов Тромбоциты, мегакариоциты выброс фибриногена и фактора Виллебрандта для адгезии тромбоцитов и свертывания крови

Заболевания связанные с лизосомами

Tay-Sachs diseasePompe's diseasechediak-Higashi синдромHermansky-Pudlak синдромGriscelli синдромНекоторые паразиты способны проникать в клетки через лизосомы.

Сокращения. ЭР – эндоплазматический ретикулум

АГ – аппарат Гольджи

Источник: https://cellbiol.ru/book/kletka/lizosomy

Что такое лизосомы:строение, состав и функции лизосом

Лизосомальные ферменты

Как клетка способна «переваривать» вещества, которые попадают в цитоплазму? Ответ можно получить, рассмотрев, что такое лизосомы. Каково их строение? Благодаря каким свойствам эти органеллы способны выполнять свою функцию?

Лизосомы. Особенности строения и функции

Лизосома – это органоид клетки размером около 0,2 мкм, окруженный одной мембраной и содержащий гидролитические ферменты. Главной функцией таких пузырьков является расщепление веществ, попавших внутрь клетки путем эндоцитоза, или своих собственных молекул, в которых больше нет необходимости.

Что такое лизосомы в плане строения?

Расщепление, или деградация веществ, осуществляется с помощью гидролаз – ферментов, способных работать в кислой среде. Чтобы поддерживать низкий pH, в мембрану лизосомы встроены АТФ-азы вакуолярного типа (V-типа). Специфическое строение данного комплекса позволяет закачивать против градиента концентрации протоны водорода, тем самым повышая их количество во внутренней среде органеллы.

Гидролазы способны функционировать только в кислой среде. Это играет важную защитную роль, т. к. в цитоплазме клетки среда практически нейтральная. Если мембрана лизосомы каким-то образом повреждена, и ферменты попали в цитозоль, они утратят способность расщеплять вещества и органеллы.

Мембрана лизосомы состоит из пластинчатых и мицеллярных участков. Промежутки между слоями фосфолипидов заполнены водой. По всей площади мембраны разбросаны многочисленные поры, которые также заполнены водой и могут быть закрыты полярными молекулами. Такой комплекс участков мембраны и системы пор дает возможность проникнуть внутрь органеллы и гидрофобным, и гидрофильным молекулам.

Как образуются лизосомы

Белки, необходимые для построения лизосомы, первоначально синтезируются в ЭПР. Далее их необходимо «пометить» путем прикрепления маннозного остатка. Этот маннозный остаток является специфическим сигналом для аппарата Гольджи: белки концентрируются в одном месте, после чего из них синтезируется пузырек с литическими ферментами. Вот что такое лизосомы в биологии.

Внутреннее содержимое лизосом

Что такое лизосомы и каков состав внутренней среды этих органелл?

Внутри лизосомы поддерживается кислая среда, pH которой достигает 4,5-5. В таких условиях ферменты могут выполнять свою функцию расщепления. Гидролазы – это общее название целого класса ферментов. Всего в лизосоме содержится около 40 различных биологически активных молекул, которые катализируют свою, абсолютно специфическую реакцию.

В составе внутреннего содержимого лизосомы можно встретить следующие ферменты:

  • кислая фосфатаза – расщепляет вещества, содержащие фосфатные группы;
  • нуклеаза – разрушает нуклеиновые кислоты;
  • протеаза – расщепляет белки;
  • коллагеназа – разрушает молекулы коллагена;
  • липаза – расщепляет сложные эфиры;
  • гликозидазы – ускоряют реакции расщепления углеводов;
  • аспарагиназа – расщепляет аспарагиновую кислоту;
  • глутаминаза – разрушает глутаминовую кислоту.

Всего в лизосомах содержится около 40 различных видов гидролаз. Поэтому на вопрос о том, что такое лизосомы, в биологии можно дать ответ: кладезь ферментов.

Выделяют 4 типа лизосом: первичные и вторичные лизосомы, аутофагосомы и остаточные тельца.

Образование лизосом – сложный процесс, который сопровождается работой различных сигнальных молекул на поверхности ЭПР и АГ. Первичная лизосома – это небольшой пузырек, который отщепляется от мембраны аппаратом Гольджи.

Первичная лизосома изначально содержит весь комплекс ферментов, необходимых для расщепления макромолекул.

Вторичная лизосома – это структура, большая по объему. Она образуется путем слияния первичного пузырька с веществами, попавшими путем эндоцитоза, или с продуктами метаболизма клетки, которые необходимо утилизировать.

Образование аутофагосом связано с таким процессом, как аутофагия – поглощение и «переваривание» отработавших органелл клетки.

Средняя продолжительность митохондрий составляет 10 дней. Как только органелла не способна выполнять свои функции, ее необходимо утилизовать. Для этого множество первичных лизосом окружают митохондрию и соединяются между собой. В итоге образуется аутофагосома больших размеров, внутри которой начинается расщепление митохондрии на мономеры.

Что такое лизосомы в виде остаточного тельца? Это конечный пункт функционирования любой лизосомы, когда ферменты выполнили свою работу, а в органелле остались вещества, которые не могут пройти дальнейшее расщепление. Непереваренные остатки просто выбрасываются из клетки.

Болезни, связанные с нарушениями работы лизосом

Не всегда ферменты работают исправно. Лизосомы выполняют функцию расщепления только тогда, когда гидролазы не имеют нарушений в структуре. Поэтому многие болезни, связанные с лизосомами, основаны на неправильной работе ферментов.

Такие отклонения называются болезнями накопления. Это значит, что при недостатке какого-то фермента его основной субстрат просто не переваривается в лизосоме, из-за чего накапливается и вызывает неблагоприятные последствия.

Сфинголипидоз, синдром Тея-Сакса, болезнь Сендхоффа, болезнь Нимана-Пика, лейкодистрофия – все эти болезни связаны с неправильной работой ферментов лизосом или их полным отсутствием. Большинство заболеваний носят рецессивный характер.

Источник: https://FB.ru/article/229581/chto-takoe-lizosomyi-stroenie-sostav-i-funktsii-lizosom

Поделиться:
Нет комментариев

    Добавить комментарий

    Ваш e-mail не будет опубликован. Все поля обязательны для заполнения.