Происхождение регуляторных белков

Содержание

Регуляторная функция белков

Происхождение регуляторных белков

    Введение

  • 1 Белки, участвующие в межклеточной сигнализации
  • 2 Белки-рецепторы
  • 3 Внутриклеточные регуляторные белки
    • 3.1 Белки-регуляторы транскрипции
    • 3.2 Факторы регуляции трансляции
    • 3.3 Факторы регуляции сплайсинга
    • 3.4 Протеинкиназы и протеинфосфатазы
  • Литература

Регуляторная функция белков ― осуществление белками регуляции процессов в клетке или в организме, что связано с их способностью к приему и передаче информации. Действие регуляторных белков обратимо и, как правило, требует присутствия лиганда.

Постоянно открывают все новые и новые регуляторные белки, в настоящее время известна, вероятно, только малая их часть.

Существует несколько разновидностей белков, выполняющих регуляторную функцию:

  • белки — рецепторы, воспринимающие сигнал
  • сигнальные белки — гормоны и другие вещества, осуществляющие межклеточную сигнализацию (многие, хотя и далеко не все, из них является белками или пептидами)
  • регуляторные белки, которые регулируют многие процессы внутри клеток.

1. Белки, участвующие в межклеточной сигнализации

Белки-гормоны (и другие белки, участвующие в межклеточной сигнализации) оказывают влияние на обмен веществ и другие физиологические процессы.

Гормоны — вещества, которые образуются в железах внутренней секреции, переносятся кровью и несут информационный сигнал. Гормоны распространяются безадресно и действуют только на те клетки, которые имеют подходящие белки-рецепторы.

Гормоны связываются со специфическими рецепторами. Обычно гормоны регулируют медленных процессы, например, рост отдельных тканей и развитие организма, однако есть и исключения: например, адреналин (см. статью адреналин) — гормон стресса, производное аминокислот.

Он выделяется при воздействии нервного импульса на мозговой слой надпочечников.При этом начинает чаще биться сердце, повышается кровяное давление и наступают другие ответные реакции. Также он действует на печень(расщепляет гликоген).

Глюкоза выделяется в кровь, и ее используют мозг и мышцы как источник энергии.

2. Белки-рецепторы

К белкам с регуляторной функцией можно отнести также белки-рецепторы. Мембранные белки — рецепторы передают сигнал с поверхности клетки внутрь, преобразовывая его. Они регулируют функции клеток за счет связывания с лигандом, который «сел» на этот рецептор снаружи клетки; в результате активируется другой белок внутри клетки.

Большинство гормонов действуют на клетку, только если на ее мембране есть определенный рецептор — другой белок или гликопротеид. Например, β2- адренорецептор находится на мембране клеток печени. При стрессе молекула адреналина связывается с β2- адренорецептором и активирует его.

Далее активированный рецептор активирует G-белок, который присоединяет ГТФ. После многих промежуточных этапов передачи сигнала происходит фосфоролиз гликогена. Рецептор осуществил самую первую операцию по передаче сигнала, ведущего к расщеплению гликогена.

Без него не было бы последующих реакций внутри клетки.

3. Внутриклеточные регуляторные белки

Белки регулируют процессы, происходящие внутри клеток, при помощи нескольких механизмов:

  • взаимодействия с молекулами ДНК (транскрипционные факторы)
  • при помощи фосфорилирования (протеинкиназы) или дефосфорилирования (протеинфосфатазы) других белков
  • при помощи взаимодействия с рибосомой или молекулами РНК (факторы регуляции трансляции)
  • воздействия на процесс удаления интронов (факторы регуляции сплайсинга)
  • влияния на скорость распада других белков (убиквитины и др.)

3.1. Белки-регуляторы транскрипции

Транскрипционный фактор — это белок, который, попадая в ядро, регулирует транскрипцию ДНК, то есть считывание информации с ДНК на мРНК (синтез мРНК по матрице ДНК). Некоторые транскрипционные факторы изменяют структуру хроматина, делая его более доступным для РНК-полимераз.

Существуют различные вспомогательные транскрипционные факторы, которые создают нужную конформацию ДНК для последующего действия других транскрипционных факторов.

Еще одна группа транскрипционных факторов – это те факторы, которые не связываются непосредственно с молекулами ДНК, а объединяются в более сложные комплексы с помощью белок-белковых взаимодействий.

3.2. Факторы регуляции трансляции

Трансляция — синтез полипептидных цепей белков по матрице мРНК, выполняемый рибосомами.

Регуляция трансляции может осуществляться несколькими способами, в том числе и с помощью белков-репрессоров, которые, связываются с мРНК. Известно много случаев, когда репрессором является белок, который кодируется этой мРНК.

В этом случае происходит регуляция по типу обратной связи (примером этого может служить репрессия синтеза фермента треонил-тРНК-синтетазы).

3.3. Факторы регуляции сплайсинга

Внутри генов эукариот есть участки, не кодирующие аминокислот. Эти участки называются интронами. Они сначала переписываются на пре-мРНК при транскрипции, но затем вырезаются особым ферментом. Этот процесс удаления интронов, а затем последующее сшивание концов оставшихся участков называют сплайсингом (сшивание, сращивание).

Сплайсинг осуществляется с помощью небольших РНК, обычно связанных с белками, которые называются факторами регуляции сплайсинга. В сплайсинге принимают участие белки, обладающие ферментативной активностью. Они придают пре-мРНК нужную конформацию.

Для сборки комплекса(сплайсосомы) необходимо потребление энергии в виде расщепляемых молекул АТФ, поэтому в составе этого комплекса есть белки, обладающие АТФ-азной активностью.

Существует альтернативный сплайсинг. Особенности сплайсинга определяются белками, способными связываться с молекулой РНК в областях интронов или участках на границе экзон-интрон.

Эти белки могут препятствовать удалению одних интронов и в то же время способствовать вырезанию других. Направленная регуляция сплайсинга может иметь значительные биологические последствия.

Например, у плодовой мушки дрозофилы альтернативный сплайсинг лежит в основе механизма определения пола.

3.4. Протеинкиназы и протеинфосфатазы

Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы — ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путем присоединения к ним фосфатных групп.

Протеинкиназы регулируют активность других белков путем фосфолирования – присоединения остатков фосфорной кислоты к остаткам аминокислот, имеющих гидроксильные группы. При фосфорилировании обычно изменяется функционирование данного белка, например, ферментативная активность, а также положение белка в клетке.

Существуют также протеинфосфатазы – белки,которые отщепляют фосфатные группы. Протеинкиназы и протеинфосфатазы регулируют обмен веществ, а также передачу сигналов внутри клетки. Фосфорилирование и дефосфорилирования белков – один из главным механизмов регуляции большинства внутриклеточных процессов.

Цикл активации G-белка под действием рецептора.

скачать
Данный реферат составлен на основе статьи из русской Википедии. Синхронизация выполнена 18.07.

11 07:59:14
Похожие рефераты: Сигнальная функция белков, Транспортная функция белков, Сплайсинг белков, Фолдинг белков, Электрофорез белков, Денатурация белков, Семейство белков 14-3-3, Внутриклеточная сортировка белков, Электрофорез белков в ПААГ.

Категории: Цитология, Функции белков.

Текст доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareA.

Источник: http://wreferat.baza-referat.ru/%D0%A0%D0%B5%D0%B3%D1%83%D0%BB%D1%8F%D1%82%D0%BE%D1%80%D0%BD%D0%B0%D1%8F_%D1%84%D1%83%D0%BD%D0%BA%D1%86%D0%B8%D1%8F_%D0%B1%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%BE%D0%B2

Простые белки

Происхождение регуляторных белков

› Наша Википедия › Простой белок

Простой белок [1] – это белок, построенный исключительно из остатков 5,-аминокислот (при гидролизе распадающийся исключительно на аминокислоты [2]), не требующий для функционирования наличия небелковых простетических групп.

Простые белки, по растворимости в солевых растворах и воде, условно подразделяются на несколько групп:

  • глобулины,
  • альбумины,
  • гистоны,
  • протамины,
  • глютелины,
  • проламины.

По пространственному строению и растворимости, простые белки подразделяются на глобулярные и фибриллярные:

  • глобулярные простые белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), хорошо растворяются как в воде, так и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость глобулярных белков объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, благодаря чему обеспечивается тесный контакт с растворителем. К глобулярной группе также относятся все ферменты [3] и подавляющее большинство иных биологически активных белков, исключая структурные,
  • фибриллярные простые белки характеризуются волокнистой структурой, практически не растворимы как в воде, так и в солевых растворах. Полипептидные цепи [4] в молекулах фибриллярных белков располагаются параллельно одна другой. Данные простые белки принимают участие в образовании структурных элементов соединительной ткани: в эластинах, кератинах, коллагенах.

Белки альбумины и глобулины

Глобулярные простые белки альбумины и глобулины наиболее распространены в растительном и в животном мире, и, как правило, встречаются совместно, составляя основу протоплазмы ( цитоплазмы [5] и ядра клетки [6]).

Наибольшее количество альбуминов и глобулинов содержится в плазме крови [7], тканях организма, сыворотке молока. Альбумины и глобулины в здоровом организме всегда находятся в определенных пропорциях (альбумин – глобулиновый коэффициент [8]).

Альбумины отличаются от глобулинов, как физико-химическими свойствами, так и химическим составом. В частности, альбумины, в отличие от глобулинов, содержат существенно меньшее количество глицина [9] и большее количество серосодержащих аминокислот.

Характерной особенностью белка альбумина является меньшая молекулярная масса в сравнении с глобулинами: молекулярная масса альбумина плазмы крови равна 68000, глобулина – 180000.

Белки глобулины – менее дисперсные и менее гидрофильные (скорее более гидрофобные), чем альбумины, поэтому коллоидные растворы глобулинов не настолько устойчивы, как растворы альбуминов.

Альбумины растворимы в воде в широком диапазоне pH (от 4 pH до 8,5 pH), выпадают в осадок при 70-100% концентрации раствора сульфатом аммония (глобулины – при 50% концентрации). Глобулины сложнее растворяются в воде, при этом растворимы в солевых растворах, обычно содержат углеводную часть.

Белки гистоны и протамины

Глобулярные простые белки гистоны и протамины являются наиболее простыми белками, характерной особенностью которых является слабощелочные свойства растворов. Данный факт обусловлен наличием в составе гистонов и протаминов значительного количества диаминокарбоновых кислот – аргинина [10], лизина [11] и гистидина [12].

Гистоны – низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков лизина и аргинина, что обусловливает их основные свойства, содержат 20-35% основных аминокислот, (белки протамины – 50-80%, в связи с чем, протамины проявляют более щелочные свойства, нежели гистоны).

Характерным признаком протаминов является то, они имеют большую молекулярную массу, в сравнении с другими простыми белками. Протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), и, как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты [13] с нуклеиновыми кислотами [14], выступая в качестве репрессорных и регуляторных белков – составной части нуклеопротеинов.

Гистоны и протамины в значительных количествах содержатся в зобной железе, в икре и сперме рыб, в селезенке. Названия представителей этих простых белков происходят от источника их получения: протамины, выделенные из скумбрии, так и называются – скумбрии, из молоки сельди – клупеином, из молок семги – сальмии.

Гистоны и протамины входят в состав сложных белков в частности нуклеопротеиновых ядер.

Белки глютелины и проламины

Глобулярные простые белки глютелины и проламины – белки растительного происхождения, характеризующиеся высоким содержанием аминокислот пролина и глутаминовой кислоты.

Глютелины на 45 % состоят из глутаминовой кислоты, растворяются в разбавленных кислотах и щелочах, тогда как в воде и разбавленных солевых растворах не растворяются.

Представителями данного класса простых белков является оризенин (белок риса) и глютелин (белок кукурузы).

Глютелины отличаются от проламинов более высоким содержанием гликокола, аргинина, гистидина. По аминокислотному составу белки глютелины сбалансированы лучше, чем белки проламинов.

Проламины, как и глютелины, не растворяются в воде, однако хорошо растворяются в 50-90 % этиловом спирте, состоят на 30-45 % из глутаминовой кислоты и на 15% из пролина.

К проламинам принадлежат глиадин (белок ржи и пшеницы), гордеин (белок ячменя), зеин (белок кукурузы).

Глютелины и проламины составляют подавляющую массу белков зерновых культур.

Белки протеиноиды (склеропротеины)

Фибриллярные простые белки протеиноиды (склеропротеины) – это белки мышечных тканей, кожных покровов, костей, хрящей, волос.

Характерной особенностью данных белков является высокая устойчивость к различным растворителям: они не растворяются в воде, растворах нейтральных солей, разбавленных кислотах и щелочах.

На протеиноиды не оказывают влияние ферменты, поэтому при попадании в организм с пищей, данные белки крайне плохо усваиваются.

Представителями протеиноидов (склеропротеинов) является эластин, коллаген [15], кератины, фиброин.

Примечания и пояснения к статье «Простые белки».

При написании статьи о простых белках, в качестве источников использовались материалы информационных и справочных интернет-порталов, сайтов новостей NCBI.NLM.NIH.gov, ProteinStructures.com, MedicalNewsToday.com, Phys.MSU.ru, IBCh.ru, Википедия, а также следующие печатные издания:

  • Гауровиц Ф. «Химия и функции белков». Издательство «Мир», 1965 год, Москва,
  • Степанов В. М. «Молекулярная биология. Структура и функции белков. Классический университетский учебник». Издательство «Издательство Московского государственного университета», 2005 год, Москва,
  • Ченцов Ю. С. «Введение в клеточную биологию. Классический университетский учебник XXI века». Издательство «Академкнига», 2005 год, Москва,
  • Коничев А. С., Севастьянова Г. А. «Молекулярная биология. Высшее профессиональное образование». Издательство «Академия», 2008 год, Москва.

Жми и поделитесь статьей с друзьями: (1 votes, average: 5,00 5)

Источник: http://MoiTabletki.ru/prostye-belki.html

Регуляторная функция белков: описание, характеристики и особенности

Происхождение регуляторных белков

Белки – это высокомолекулярные органические вещества, которые состоят из альфа-аминокислот, что соединены пептидной связью в единую цепочку. Их главная функция – регуляторная. И о том, в чем и как она проявляется, сейчас следует рассказать в подробностях.

Описание процесса

Белки обладают способностью принимать и передавать информацию. С этим и связано осуществление ими регуляции происходящих в клетках и во всем организме в целом процессов.

Это действие обратимо, и обычно требует присутствия лиганда . Так, в свою очередь, называется химическое соединение, образующее комплекс с биомолекулами, и в дальнейшем производящее определенные эффекты (фармакологические, физиологические или биохимические).

Интересно, что регулярно ученые открывают новые регуляторные белки. Предполагается, что на сегодняшний день известна лишь малая их часть.

Белки, выполняющие регуляторную функцию, делятся на разновидности. И о каждой из них стоит рассказать в отдельности.

Функциональная классификация

Она довольно-таки условная. Ведь один гормон может выполнять самые разные задачи. Но вообще регуляторная функция обеспечивает продвижение клетки по ее циклу, дальнейшую транскрипцию, трансляцию, сплайсинг и активность иных белковых соединений.

Происходит все благодаря связыванию с другими молекулами либо вследствие ферментативного воздействия. К слову, эти вещества играют очень важную роль. Ведь ферменты, являясь сложными молекулами, ускоряют химические реакции в живом организме. И некоторые из них подавляют активность других белков.

А вот теперь можно перейти к изучению видовой классификации.

Белки-гормоны

Они оказывают влияние на различные физиологические процессы и непосредственно на обмен веществ. Белки-гормоны формируются в железах внутренней секреции, после чего переносятся кровью с целью передать информационный сигнал.

Они распространяются хаотично. Однако действуют исключительно на те клетки, у которых есть специфические белки-рецепторы. Только с ними гормоны могут связаться.

Как правило, гормонами регулируются медленные процессы. К таковым можно отнести развитие организма и рост отдельных тканей. Но и тут есть исключения.

Таковым является адреналин – производное аминокислот, основной гормон мозгового вещества надпочечников. Его выделение провоцирует воздействие нервного импульса.

Учащается сердцебиение, повышается кровяное давление, возникают другие ответные реакции. Влияет он и на печень – провоцирует расщепление гликогена.

В результате в кровь выделяется глюкоза, и мозг с мышцами используют ее в качестве источника энергии.

Белки-рецепторы

Они также обладают регуляторной функцией. Организм человека – это, по сути, сложная система, постоянно получающая сигналы из внешней и внутренней среды. Этот принцип наблюдается и в работе составляющих его клеток.

Так, например, мембранные рецепторные белки передают сигнал с поверхности структурно-элементарной единицы внутрь, параллельно преобразовывая его. Они регулируют клеточные функции благодаря связыванию с лигандом, находящимся на рецепторе снаружи клетки. Что происходит в итоге? Другой белок внутри клетки активируется.

Стоит отметить один важный нюанс. Подавляющее большинство гормонов влияют на клетку лишь в том случае, если на ее мембране имеется определенный рецептор. Им может быть гликопротеид или другой белок.

Можно привести пример – β2-адренорецептор. Он находится на мембране печеночных клеток. Если происходит стресс, то с ним связывается молекула адреналина, вследствие чего β2-адренорецептор активируется. Что происходит далее? Уже активированный рецептор задействует G-белок, который в дальнейшем присоединяет ГТФ. Спустя множество промежуточных этапов, происходит фосфоролиз гликогена.

Какой вывод? Рецептор осуществил первое действие по передаче сигнала, который привел к расщеплению гликогена. Выходит, без него последующие реакции, происходящие внутри клетки, не произошли бы.

Белки-регуляторы транскрипции

Еще одна тема, которую необходимо затронуть вниманием. В биологии существует понятие транскрипционного фактора. Так называются белки, которым также присуща регуляторная функция. Она заключается в контроле процесса синтеза мРНК на ДНК-матрице. Это называется транскрипцией – переносом генетической информации.

Что можно сказать о данном факторе? Белок выполняет регуляторную функцию либо самостоятельно, либо совместно с другими элементами. Результатом становится снижение или повышение константы связывания РНК-полимеразы с последовательностями регулируемого гена.

У факторов транскрипции есть определяющая черта – наличие в составе одного или нескольких ДНК-доменов, взаимодействующих с конкретными ДНК-участками. Это важно знать. Ведь у других белков, также участвующих в регуляции экспрессии генов, отсутствуют ДНК-домены. Это значит, что их к транскрипционным факторам отнести нельзя.

Протекинкиназы

Рассказывая о том, какие элементы выполняют в клетках регуляторную функцию, необходимо отметить вниманием и эти вещества. Протекинкиназы являются ферментами, модифицирующими другие белки посредством фосфорилирования остатков аминокислот с гидроксильными группами в составе (это тирозин, треонин и серин).

Что представляет собой данный процесс? В ходе фосфорилирования обычно изменяется либо модифицируется функция субстрата. Активность фермента, к слову, также может изменяться, как и положение белка в самой клетке. Интересный факт! Предполагается, что порядка 30% белков могут модифицироваться с помощью протеинкиназ.

А их химическая активность прослеживается в отщеплении от АТФ фосфатной группы и в дальнейшем ковалентном присоединении к остатку какой-либо аминокислоты. Таким образом, протеинкиназы оказывают сильное влияние на клеточную жизнедеятельность. Если нарушится их работа, то могут развиться различные патологии, даже некоторые виды рака.

Протеинфосфатазы

Продолжая изучать особенности и примеры регуляторной функции, следует обратить внимание и на эти белки. Действие, осуществляемое протеинфосфатазами, заключается в отщеплении фосфатных групп.

Что это значит? Выражаясь простым языком, данные элементы выполняют дефосфорилирование – процесс, обратный тому, который происходит в результате воздействия протеинкиназ.

Регуляция сплайсинга

Ее также нельзя обойти вниманием. Сплайсинг – это процесс, в ходе которого из молекул РНК удаляются некоторые нуклеотидные последовательности, а затем соединяются последовательности, которые сохранились в «зрелой» молекуле.

Какое отношение он имеет к изучаемой теме? Внутри генов эукариот имеются участки, которые не кодируют аминокислоты. Называют их интронами. Сначала они переписываются при транскрипции на пре-мРНК, после чего особый фермент их «вырезает».

В сплайсинге участвуют только те белки, которые являются ферментативно активными. Только они способны придать нужную конформацию прем-РНК.

Кстати, еще существует понятие альтернативного сплайсинга. Это очень интересный процесс. Белки, участвующие в нем, препятствуют вырезанию одних нитронов, но при этом способствуют удалению других.

Углеводный обмен

Регуляторную функцию в организме выполняют многие органы, системы и ткани. Но, раз речь идет о белках, то и о роли углеводов, также являющихся важными органическими соединениями, тоже стоит рассказать.

Это очень подробная тема. Углеводный обмен в целом собой представляет огромное количество ферментативных реакций. И одна из возможностей его регуляции – преобразование активности ферментов. Достигается оно вследствие функционирующих молекул определенного фермента. Либо в результате биосинтеза новых.

Можно сказать, что регуляторная функция углеводов основывается на принципе обратной связи. Сначала избыток субстрата, который поступает в клетку, провоцирует синтез новых ферментных молекул, а затем происходит торможение их биосинтеза (ведь именно к этому приводит накопление метаболических продуктов).

Регуляция обмена жиров

Об этом напоследок. Раз уж было сказано о белках и углеводах, то и жиры нужно упомянуть.

Процесс их обмена тесно связан с углеводным. Если в крови повышается концентрация глюкозы, то распад триглицеридов (жиров) уменьшается, вследствие чего активизируется их синтез. Уменьшение ее количества, наоборот, оказывает тормозящее влияние. В результате расщепление жиров усиливается и ускоряется.

Из всего этого следует простой и логичный вывод. Взаимосвязь углеводного и жирового обмена направлена лишь на одно – на обеспечение испытываемых организмом энергетических потребностей.

Источник: https://FB.ru/article/467795/regulyatornaya-funktsiya-belkov-opisanie-harakteristiki-i-osobennosti

Белки – главный строительный материал для тела

Происхождение регуляторных белков

Белки являются высокомолекулярными природными азотсодержащими соединениями, состоящими из аминокислот. В природе существует порядка полутора сотен различных аминокислот, но лишь 20 из них содержатся в пищевых веществах, употребляемых человеком. Белки являются важнейшей составляющей частью здорового рациона.

Ключевой химический элемент белков – азот, который используется растениями для биосинтеза собственных растительных белков. Животные, питаясь растительной пищей, преобразуют полученный растительный белок в свой, животный. Человек, съедая растительную и животную пищу, трансформирует полученные с ней белки в элементы тканей своего тела.

Это происходит за счет расщепления белков до составляющих их аминокислот, а потом, в соответствии с генной информацией из этих аминокислот строятся ткани и клетки организма.

Часть аминокислот может синтезироваться в теле человека, при расщеплении различных тканей. Среди 20 аминокислот, используемых человеком в питании, есть ряд незаменимых, т.е.

таких, которые в организме человека не синтезируются.

Недостаток белка в питании, особенно в детском и юношеском возрасте, приводит к выраженной задержке не только в физическом, но и психическом развитии. Точно так же недостаток белка недопустим в период беременности и кормления у женщин.

Основные источники белка – молоко и молочные продукты, мясо, рыба, морепродукты, бобовые и зерновые. В процессе переваривания белок расщепляется на отдельные аминокислоты, которые всасываются в кровь, распространяются по организму и выполняют свои функции.

Функции белка в организме

Белки выполняют в организме человека широкий спектр задач. Среди них следующие:

1. Строительная – пластические нужды организма. К строительным белкам относят кератин волос, фибриллы мышц, эластичность сухожилий. В среднем за 70 лет жизни полное обновление белка в организме человека происходит около 200 раз.

2. Регуляторная – обеспечение производства гормонов. Гормоны  – это белки, которые управляют работой организма.

Например, поджелудочная железа вырабатывает инсулин, который регулирует и поддерживает стабильный уровень сахара в крови. Избыток инсулина поступает в печень, где превращается в гликоген, а при недостатке у человека формируется сахарный диабет.

Гипофиз производит гормон роста окситоцин.

Щитовидная железа – тироксин, отвечающий за интенсивность основного обмена.

3. Каталитическая – выработка ферментов. Ферменты – это белковые катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Почти все биохимические реакции, протекающие организме и составляющие обмен веществ, катализируются соответствующими ферментами. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ.

4. Сократительная – ее выполняет белок мышц миозин, являющийся одним из главных компонентов сократительных волокон мышц — миофибрилл. Составляет 40—60 % общего количества мышечных белков.

5. Транспортная – обеспечивается гемоглобином, который является сложным железосодержащим белком. функция гемоглобина состоит в переносе кислорода к органам и тканям организма.

6. Защитная – выполняется иммуноглобулином и интерфероном участвующих в формировании иммунного ответа организма. Главный биологический смысл этих клеток – участие в процессах распознавания и удаления чужеродной информации (вирусы, бактерии, грибы, онкогены).

7. Энергетическая – белки способны высвобождать энергию в процессе окисления (4 ккал на 1 грамм белка). Но все предыдущие функции белка по значимости гораздо выше энергетической, поэтому не стоит доводить организм до необходимости использования высокоценных белков для энергетических нужд.   

Суточная потребность в белке

Для качественного выполнения функций белка требуется его сбалансированное потребление в рационе. Потребность человека в белке зависит от возраста, пола и степени физической активности. Обычному человеку в среднем требуется 0,75 – 1 г белка на 1 кг веса в сутки. То есть, при весе тела в 70 кг норма белка составляет 52,5 – 70 г.

У спортсменов, занимающихся активными силовыми тренировками, потребность в белке возрастает до 2 – 2,5 г белка на 1 кг веса в сутки. Эта повышенная потребность возникает по следующим причинам:

– Во время тренировки происходит неизбежный распад отдельных мышечных структур, для их восстановления требуются аминокислоты.

– Во время паузы между тренировками организм спортсмена приспосабливается к повышенным нагрузкам путем строительства новой мускулатуры, а высокое содержание протеина в мышцах приводит к  более сильным мышечным сокращением, что позволяет спортсмену прогрессировать в своих спортивных показателях.

За счет белков животного происхождения необходимо получать не менее 50% суточной потребности, при этом в суточной калорийности общая доля белка составляет порядка 10-20%.

Этот минимум не может быть заменен ни жирами, ни углеводами, поскольку они не содержат азота и не могут превращаться в белки.

Полное исключение белков из рациона приведет к распаду собственных тканевых белков организма.

Если количество белка в рационе несистематически и незначительно превышает необходимое для поддержания азотистого баланса, то вреда от этого не будет. Избыток аминокислот в таком случае будет использоваться, как источник энергии.

Однако, при отсутствии интенсивных физических нагрузок потребление более 2 г белка на килограмм веса может привести к неблагоприятным последствиям, особенно в случае соблюдения низкоуглеводных диет.

Повышается нагрузка на печень и почки – печень превращает излишки белков в глюкозу и азотистые соединения (мочевину), которую почки должны активно выводить из организма. Избыток белков приводит к кислой реакции организма, а это увеличивает потерю кальция. Богатая белком мясная пища часто содержит пурины, которые в процессе метаболизма откладываются в суставах, вызывая развитие подагры.

При повышенном потреблении белка особую значимость приобретает соблюдение оптимального питьевого режима. Количество необходимой организму чистой воды повышается.

Но проблемы, связанные с избытком белка, встречаются редко. В обычном рационе человека чаще всего полноценного белка не хватает.

А как получается в вашем рационе? Проверьте себя, запишите свое дневное меню – калорийность, белки, жиры и углеводы посчитаются автоматически! Используйте для составления меню рейтинг белковых блюд,  обращая внимание на содержание белков в 100 г готового блюда.

Например, куриные грудки, приготовленные на гриле, содержат 39 г белков, куриные котлеты с творогом – 28 г белка, а стейк лосося в имбирно-медовом соусе – 18 г на 100 г продукта. 

Не все белки одинаково полезны

Важно не только количество потребляемого белка, но и его качество, т.е. полноценность аминокислотного состава. Пищевая ценность белка определяется набором аминокислот, входящих в продукт. Все аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые.

Современной науке известно 9 незаменимых аминокислот. Две из них, треонин и лизин, абсолютно незаменимы. Они в организме человека вообще не синтезируются.

При недостатке других аминокислот организм способен их синтезировать из треонина и лизина, хотя это и непродуктивно для организма.

Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Полноценность их усвоения зависит от полноты аминокислотного набора. Самая высокая степень усвояемости у белков молока и яиц, принимаемых условно за 100%, у мяса и рыбы – 78-95%, у растительных белков (орехов, зерновых, бобовых) – 65-70%.

Белок животного происхождения, обладая полным комплектом аминокислотных составляющих,  обогащает растительные белки незаменимыми аминокислотами. Не получая животного белка, мы недополучаем незаменимые аминокислоты.

Недостаточность аминокислотной полноценности приводит к недостаточной выработке каталитических и регуляторных белков, а именно – ферментов и гормонов.  А это ведет к различным нарушениям здоровья. Нехватка белков вызывает отрицательный азотистый баланс, замедление основного обмена веществ, роста тканей.

Для детей это особенно опасно, т.к недостаток белка замедляет рост и развитие тела ребенка.

Статья по теме: Питание при нарушениях здоровья

Для вегетарианцев, исключающих животные белки из рациона, работает правило минимума. Оно гласит, что образование собственного белка в организме напрямую зависит от той незаменимой аминокислоты, которая поступает в организм в минимальном количестве.

Статья по теме: Вегетарианское питание на каждый день

Кулинарная обработка

На биологическую ценность белка влияют способы кулинарной обработки. Зажаренное до корочки мясо имеет огромное количество разрушенных аминокислот. Многократная заморозка-разморозка также приводит к снижению ценности аминокислот.

Для сохранности аминокислотного состава предпочтительней белковую пищу запекать, тушить, варить или готовить на пару. Жарка в масле – это жесткая термообработка. За счет высокой температуры белок подвергается большим изменениям, образуется много вторичных продуктов распада, соединения аминокислот становятся канцерогенными.

Если вы никак не можете обойтись без жареного мяса – лучше предпочесть приготовление на углях или гриле.

Важно соблюдать баланс дневного рациона и включать в меню углеводы. При дефиците углеводов в питании, белки усваиваются хуже и даже расходуются из мышечных тканей на синтез глюкозы.

Если вы придерживаетесь правил раздельного питания – следите за суточным белково-углеводным балансом рациона. Жесткие низкоуглеводные диеты наносят серьезный удар по всем системам организма. Особенно важно следить за белковой составляющей в питании, если вам 40+.

Чем старше человек – тем опаснее для его здоровья избыток белка. Особенно при малоактивном образе жизни.

Баланс энергии – залог стройности

                         Углеводы – главный источник энергии для организма

Питайтесь сбалансированно и полноценно, берегите свое здоровье!

ppt4web.ru, photl.com.

Источник: https://daily-menu.ru/article/useful/3/

Регуляторные белки

Происхождение регуляторных белков

G-белки –универсальные посредники, передающиесигнал от рецепторов к ферментамклеточных мембран.

В настоящее время известно более 50G-белков:

  • Gs-белок активируетаденилатциклазу. Масса 80000-90000Да.

  • Gi-белок ингибируетаденилатциклазу. Масса 80000-90000Да. Через рецептор, активируется соматостатином.

  • Gq-белок активируетфосфолипазу С.

  • G-белки влияют на активность фосфодиэстеразы, фосфолипазы А2, некоторые типыСа2+– и K+-каналов.

  • G-белки также обеспечивают передачу сигнала в сенсорных клетках (фоторецепторных, обонятельных и вкусовых): Свет → родопсин → Gt→ ФДЭцГМФ→ (цГМФ→ГМФ)

G-белки олигомеры, состоят из 3 субъединицα, β, γ.

β-субъединицы (35000 Да) у Gs-и Gi-белков одинаковы.

α- субъединицы (41000 Да у Gi,45000 Да у Gs) кодируютсяразными генами и обеспечивают специфическийответ (“+” или “-”).

1). Гормон (Г), взаимодействуя с рецептором (R), изменяет его конформацию.

2). Гормон-рецепторный комплекс, взаимодействуя с G-белком, уменьшает у α-субъединицы (α) сродство к ГДФ и увеличивает сродство к ГТФ.

3). Присоединение ГТФ к α-субъединице (в присутствии Mg2+) вызывает в G-белке изменение конформации и диссоциацию его на субъединицы: α-субъединицу (α-ГТФ) и димер βγ.

α-ГТФ имеет высокое сродство к аденилатциклазе (Ац), его присоединение приводит к активации последней.

4). α-субъединица катализирует распад ГТФ до ГДФ + Фн. α-ГДФ имеет низкое сродство к Ац и высокое к димеру βγ. Отделение α-ГДФ от Ац инактивирует последнюю.

STATбелки.

Вторичные посредники (мессенджеры)

Мессенджеры– низкомолекулярныевещества, переносящие сигналы гормоноввнутри клетки. Они обладают высокойскоростью перемещения, расщепления илиудаления(Са2+,цАМФ, цГМФ, ДАГ, ИТФ).

Нарушения обмена мессенджеров приводятк тяжелым последствиям. Например,форболовые эфиры, которые являютсяаналогами ДАГ, но в отличие от которогов организме не расщепляются, способствуютразвитию злокачественных опухолей.

цАМФоткрыта Сазерлендом в 50 годах прошлоговека. За это открытие он получилНобелевскую премию.

цАМФ участвует вмобилизации энергетических запасов(распад углеводов в печени или триглицеридовв жировых клетках), в задержке водыпочками, в нормализации кальциевогообмена, в увеличении силы и частотысердечных сокращений, в образованиистероидных гормонов, в расслаблениигладких мышц и так далее.

цГМФактивируетПКG, ФДЭ, Са2+-АТФазы,закрывает Са2+-каналы и снижаетуровень Са2+в цитоплазме.

Ферменты

Ферментыкаскадных систем катализируют:

  • образование вторичных посредников гормонального сигнала;

  • активацию и ингибирование других ферментов;

  • превращение субстратов в продукты;

Аденилатциклаза(АЦ)

Гликопротеинс массой от 120 до 150 кДа, имеет 8 изоформ,ключевой фермент аденилатциклазнойсистемы, с Mg2+катализируетобразование вторичного посредника цАМФиз АТФ.

АЦ содержит2 –SHгруппы, одна длявзаимодействия с G-белком, другая длякатализа. АЦ содержит несколькоаллостерических центров: для Mg2+,Mn2+,Ca2+,аденозина и форсколина.

Есть во всехклетках, располагается на внутреннейстороне клеточной мембраны. АктивностьАЦ контролируется: 1) внеклеточнымирегуляторами – гормонами, эйкозаноидами,биогенными аминами через G-белки; 2)внутриклеточным регулятором Са2+(4 Са2+-зависимые изоформы АЦактивируются Са2+).

ПротеинкиназаА (ПК А)

ПК А есть вовсех клетках, катализируют реакциюфосфорилирования ОН- групп серина итреонина регуляторных белков и ферментов,участвует в аденилатциклазной системе,стимулируется цАМФ. ПК А состоит из 4субъединиц: 2 регуляторных R(масса 38000 Да) и 2 каталитическихС(масса 49000 Да).

Регуляторные субъединицыимеют по 2 участка связывания цАМФ. Тетрамер не обладает каталитическойактивностью. Присоединение 4 цАМФ к 2субъединицамRприводитк изменению их конформации и диссоциациитетрамера.

При этом высвобождаются 2активные каталитические субъединицыС, которые катализируют реакциюфосфорилирования регуляторных белкови ферментов, что изменяет их активность.

ПротеинкиназаС (ПК С)

ПК С участвуетв инозитолтрифосфатной системе,стимулируется Са2+, ДАГ ифосфатидилсерином. Имеет регуляторныйи каталитический домен. ПК С катализируетреакцию фосфорилирования белков-ферментов.

ПротеинкиназаG (ПК G)есть только в легких, мозжечке,гладких мышцах и тромбоцитах, участвуетв гуанилатциклазной системе. ПКGсодержит 2 субъединицы, стимулируетсяцГМФ, катализирует реакцию фосфорилированиябелков-ферментов.

ФосфолипазаС (ФЛ С)

Гидролизуетфосфоэфирную связь в фосфатидилинозитолахс образованием ДАГ и ИФ3, имеет 10изоформ. ФЛ С регулируется через G-белкии активируется Са2+.

Фосфодиэстеразы(ФДЭ)

ФДЭ превращаетцАМФ и цГМФ в АМФ и ГМФ, инактивируяаденилатциклазную и гуанилатциклазнуюсистему. ФДЭ активируется Са2+,4Са2+-кальмодулином, цГМФ.

NO-синтаза– это сложный фермент, представляющийсобой димер, к каждой из субъединицкоторого присоединено несколькокофакторов. NO-синтаза имеет изоформы.

Синтезироватьи выделять NO способно большинство клетокорганизма человека и животных, однаконаиболее изучены три клеточные популяции:эндотелий кровеносных сосудов, нейроныи макрофаги. По типу синтезирующей тканиNO-синтаза имеет 3 основные изоформы:нейрональную, макрофагальную иэндотелиальную (обозначаются соответственнокак NO-синтаза I, II и III).

Нейрональнаяи эндотелиальная изоформы NO-синтазыпостоянно присутствуют в клетках внебольших количествах, и синтезируютNO в физиологических концентрациях. Ихактивирует комплекс кальмодулин-4Са2+.

NO-синтаза II в макрофагахв норме отсутствует.

При воздействиина макрофаги липополисахаридов микробногопроисхождения или цитокинов онисинтезируют огромное количествоNO-синтазы II (в 100-1000 раз больше чемNO-синтазы I и III), которая производит NO втоксических концентрациях. Глюкокортикоиды(гидрокортизон, кортизол), известныесвоей противовоспалительной активностью,ингибируют экспрессию NO-синтазы вклетках.

ДействиеNO

NO – низкомолекулярныйгаз, легко проникает через клеточныемембраны и компоненты межклеточноговещества, обладает высокой реакционнойспособностью, время его полураспада всреднем не более 5 с, расстояние возможнойдиффузии небольшое, в среднем 30 мкм.

В физиологическихконцентрациях NO оказывает мощноесосудорасширяющее действие:

  • Эндотелий постоянно продуцирует небольшие количества NO.

  • При различных воздействиях – механических (например, при усилении тока или пульсации крови), химических (липополисахариды бактерий, цитокины лимфоцитов и кровяных пластинок и т.д.) – синтез NO в эндотелиальных клетках значительно повышается.

  • NO из эндотелия диффундирует к соседним гладкомышечным клеткам стенки сосуда, активирует в них гуанилатциклазу, которая синтезирует через 5с цГМФ.

  • цГМФ приводит к снижению уровня ионов кальция в цитозоле клеток и ослаблению связи между миозином и актином, что и позволяет клеткам через 10 с расслабляться.

На этом принципедействует препарат нитроглицерин. Прирасщеплении нитроглицерина образуетсяNO, приводящий к расширению сосудовсердца и снимающий в результате этогочувство боли.

NO регулирует просветмозговых сосудов. Активация нейроновкакой-либо области мозга приводит квозбуждению нейронов, содержащихNO-синтазу, и/или астроцитов, в которыхтакже может индуцироваться синтез NO, ивыделяющийся из клеток газ приводит клокальному расширению сосудов в областивозбуждения.

NO участвует в развитиисептического шока, когда большоеколичество микроорганизмов, циркулирующихв крови, резко активируют синтез NO вэндотелии, что приводит к длительномуи сильному расширению мелких кровеносныхсосудов и как следствие – значительномуснижению артериального давления, струдом поддающемуся терапевтическомувоздействию.

В физиологическихконцентрациях NO улучшает реологическиесвойства крови:

NO, образующийся вэндотелии, препятствует прилипаниюлейкоцитов и кровяных пластинок кэндотелию и также снижает агрегациюпоследних.

NO может выступать вроли антиростового фактора, препятствующегопролиферации гладкомышечных клетокстенки сосудов, важного звена в патогенезеатеросклероза.

В больших концентрацияхNO оказывает на клетки (бактериальные,раковые и т.д) цитостатическое ицитолитическое действие следующимобразом:

  • при взаимодействии NO с радикальным супероксид анионом образуется пероксинитрит (ONOO-), который является сильным токсичным окислителем;

  • NO прочно связывается с геминовой группой железосодержащих ферментов и ингибирует их (ингибирование митохондриальных ферментов окислительного фосфорилирования блокирует синтез АТФ, ингибирование ферментов репликации ДНК способствуют накоплению в ДНК повреждений).

  • NO и пероксинитрит могут непосредственно повреждать ДНК, это приводит к активации защитных механизмов, в частности стимуляции фермента поли(АДФ-рибоза) синтетазы, что еще больше снижает уровень АТФ и может приводить к клеточной гибели (через апоптоз).

Источник: https://StudFiles.net/preview/4381400/page:7/

Поделиться:
Нет комментариев

    Добавить комментарий

    Ваш e-mail не будет опубликован. Все поля обязательны для заполнения.